پروتئین ها

orkidehm

مدیر تالار زیست شناسی
هموگلوبین ها

حل ساخته شدن هموگلوبین در بدن : سنتز مولکول هموگلوبین در گلبولهای قرمز اولیه شروع می‌شود و تا زمانی که گلبول قرمز ، مغز استخوان را ترک می‌کند و وارد خون می‌شود، برای حدود یک روز به تشکیل مقادیر ناچیزی هموگلوبین ادامه می‌دهند. هر مولکول هم پس از تشکیل شدن با یک زنجیره پلی پپتیدی بسیار دراز موسوم به گلوبین که در ریبوزومها ساخته می‌شود، ترکیب شده و یکی از اجزا هموگلوبین موسوم به یک زنجیره هموگلوبین را تشکیل می‌دهد.
هر یک از این زنجیره‌ها دارای وزن مولکولی ۱۶۰۰۰ بوده و چهار عدد از آنها به نوبه خود بطور سست به یکدیگر متصل شده و مولکول کامل را می‌سازند. چون هر زنجیره یک گروه هم دارد، چهار اتم آهن در هر مولکول هموگلوبین وجود دارد که هر یک از آنها می‌تواند یک مولکول اکسیژن را حمل کند. کلیاتی در مورد اهمیت بیولوزیک : تقریباً تمامی اکسیژنی که در خون انسان و حیوانات حمل می گردد،به هموگلوبین موجود در گلبول های قرمزخون متصل می باشد.هموگلوبین علاوه بر انتقال اکسیزن ، ناقل مقداری کربن دی اکسید و هیدروژن حاصل از اکسیداسیون مواد درچرخه کربس نیز می باشد .قسمت اعظم کربن دی اکسید حاصل ، از طریق پلاسما به شش ها انتقال می یابد و فقط 20% آن توسط هموگلوبین منتقل می شود .

کلیاتی در مورد اهمیت بیوشیمیایی: همو گلوبین با زیر واحد ها و جایگاه های متعدد اتصال به اکسیژن ، برای انتقال اکسیژن مناسب می باشد .
روش های طبقه بندی و نام گذاری : اساس نوع زنجیره‌های پلی پپتیدی سه نوع هموگلوبین (Hb) در انسان قابل تشخیص می‌باشد که شامل:

۱- HbA12 که ۲% هموگلوبین افراد بالغ را تشکیل می‌دهد و گلوبین آن مرکب از دو زنجیره آلفا و دو زنجیره دلتا می‌باشد.
۲- HbF که حدود ۱% هموگلوبین بالغین را تشکیل می‌دهد و در ساختمان گلوبین آن دو زنجیره آلفا و دو زنجیره گاما شرکت دارند، است HbF. در دوره جنین ، هموگلوبین غالب می‌باشد و پس از تولد بوسیله HbA1 جایگزین می‌گردد.
ساختمان شیمیایی : شناخته ترین ساده ترین پروتیین الیگومریک هموگلوبین است ، این پروتئین با وزن مولکولی 64500 دالتون وبامخففHb . از دو زیرواحد آلفا و دو زیرواحد بتا تشکیل شده است . زیرواحد های الفا هر کدام دارای 141 اسید امینه و زیرواحد های بنا هر یک واجد 146 اسید امینه اند . این چهار رشته ، هر کدام به یک گروه پروستاتیک آهن دار ، موسوم به هم از طریق پیوند غیر کووالانسی متصل می باشند . هسته اصلی گروه هم را مولکول پورفیرین تشکیل می دهد . پورفیرینی که در هموگلوبین و میوگلوبین انسان یافت می شود ،از نوع پروتوپورفیرین می باشد که از دو مولکول اسید پروپیونیک ،دو گروه وینیل و چهار گروه متیل جانبی متصل به چهار حلقه پیرول تشکیل شده اند . اتم آهن در فرم فرو ، در وسط این صفحه مسطح قرار دارد . هر اتم آهن با چهار ظرفیت به چهار نیتروژن موجود در حلقه پروتوپورفیرین پیوند یافته است . اتم آهن می تواند به صورت فریک نیز باشد . لیکن فقط در حالت فرو است که با اکسیزن ترکیب می شود . فرو هموگلوبین با آهن دو ظرفیتی و فری هموگلوبین که همان مت هموگلوبین است ، دارای آهن سه ظرفیتی است.
مشخصات فیزیکی : یک مولکول تقریباً کروی باقطری حدودnm5/5 می باشد.در هموگلوبین پیوندها غیر قطبی اند .

نقش بیوشیمیایی : هموگلوبین به علت داشتن آهن که در حالت احیا شده می‌باشد، می‌تواند با اکسیژن و دی‌اکسید کربن ترکیب شده و به ترتیب اکسی هموگلوبین (oxyhemoglobin) و کربو آمینو هموگلوبین (carbaminohemoglobin) تشکیل دهد. با توجه به بالابودن فشار اکسیژن در ریه‌ها ، اکسی هموگلوبین در ریه‌ها تشکیل شده و پس از رسیدن به بافتها ، اکسیژن جدا شده و دی‌اکسید کربن به CO2 آن متصل می‌گردد. به این ترتیب امکان حمل اکسیژن از ریه‌ها به بافتها و دی‌اکسیدکربن از بافتها به ریه‌ها امکان‌پذیر می‌گردد. از طرف دیگر سطح بسیار زیاد گویچه‌های قرمز نسبت به حجم آنها (به علت داشتن شکل مقعرالطرفین) سبب تسریع و تسهیل اشباع هموگلوبین با اکسیژن در ریه‌ها می‌شود. علاوه بر انتقال اکسیژن توسط هموگلوبین ، این مولکول عمل دیگری نیز انجام می‌دهد و آن عبارت از تثبیت فشار اکسیژن در بافتها است.

نقش بیولوژیک : در هنگام عبور خون شریانی از ریه ها و سپس قلب وبافت های محیطی ،هموگلوبین حدود 96% از اکسیژن اشباع می باشد . در خون وریدی که به قلب بر می گردد ، میزان اشباع هموگلوبین از اکسیژن به 64% می رسد . بنابر این ، هر 100 میلی لیتر خونی که از میان یک بافت عبور می نماید ، حدود یک سوم اکسیژن حمل شده ، معادل 5/6 میلی لیتر از گاز اکسیژن در فشار اتمسفر و دمای بدن را آزاد می سازد .

قسمت اعظم دی اکسید کربن حاصل از اکسیداسیون مواد در چرخه ی کربس ،از طریق پلاسما به شش ها انتقال می یابد .
علل کمبود و افزایش و عوارض حاصله :دلائل زیادی وجود دارد که هموگلوبین بیشتراز ده گرم در دسی لیتر ، ۱۰۰ گرم درلیتر مشکلی ایجاد نمی کند. ولی هموگلوبین پائین تر از ده گرم می تواند همراه با نارسائی خفیف قلبی ریوی ، کاهش قوه کار ، کاهش تحمل فعالیت وتمرینات ورزشی باشد . کمبود هموگلوبین موجب کاهش وزن نوزاد ، زایمان زودرس ومرگ ومیر قبل از تولد است . و همین طور کاهش هموگلوبین خون نشانه ی تالاسمی می باشد .

روش های اندازه گیری : هموگلوبین در آزمایشگاه به دو روش اندازه گیری می شود :
۱- اندازه گیری هموگلوبین به روش دستی
۲- اندازه گیری هموگلوبین به روش دستگاهی (با دستگاه تمام الکترونیکی)

مقادیر طبیعی هموگلوبین خون در سنین مختلف در زیر مشخص شده است :زنان : 12 تا 16 گرم در صد/مردان : 14 تا 18 گرم در صد/نوجوانان : 12 تا 16 گرم در صد/بچه ها : 10 تا 14 گرم در صد/شیر خواران : 10 تا 15 گرم در صد /نوزادان : 16 تا 25 گرم در صد
منابع غذایی : از آنجا که یکی از اجزای سازنده هموگلوبین گروه هم است ، میتوان گفت مواد غذایی ای که حاوی آهن هستند ، می توان به عنوان منابع غذایی هموگلوبین ذکر کرد . مواد غذایی آهن دار مثل گوشت قرمز- مرغ- ماهی تخم مرغ- سبزیجات مثل جعفری و اسفناج و حبوباتمثل عدس و لوبیا استفاده کنند.لازم به تذکر است که جذب آهن با مصرف ویتامین C در بدن افزایش پیدا می کند.
 

orkidehm

مدیر تالار زیست شناسی
میوگلوبین

اولین بار، جان کندرو وهمکارانش در دهه 1950 ، با روش انکسار اشعه x ، پی به ساختمان سه بعدی میوگلوبین نهنگ اسپرم بردند و به دنبال آن ، ساختمان هموگلوبین اسب هم بررسی شد.

میوگلوبین یک پروتئین کوچک با وزن مولکولی 16700 KD علاوه بر ذخیره اکسیژن ، وظیفه اکسیژن رسانی به عضلات قلبی و اسکلتی را برعهده دارد.به خاطرهمین ، غنی بودن عضلات حیوانات شیرجه رو از این پروتئین ، امکان ماندن درزیر آب برای مدت طولانی را ، به این حیوانات می دهد.
میوگلوبین یک زنجره پلی پپتیدی متشکل از 153 ریشه اسید آمینه و یک گروه پروتوپورفیرین هِم میباشد که حدود 80% از این زنجیره به صورت هشت مارپیچ آلفا چین خورده است . شروع نام گذاری هشت مارپیچ آلفا از پایانه N ترمینال است و به طور معمول با حروف الفبای انگلیسی از A تا H نام گذاری می شوند.
نواحی موجود در بین مارپیچ ها به ترتیب به صورت AB ، BC ، CD ، ......... ، GH نشان داده می شوند . نواحی غیر مارپیچ بین انتهای N ترمینال و مارپیچ A به صورت NA و در مورد نواحی بین انتهای C ترمینال و مارپیچ H به صورت HC نشان داده می شوند. ریشه های اسید آمینه در هر مارپیچ و نواحی بین مارپیچ به طور متوالی از شماره یک شماره گذاری می شوند.
سطح خارجی میوگلوبین قطبی است. در حالی که قسمت داخلی آن دارای آمینو اسیدهای غیر قطبی لوسین ، والین ، متیونین و فنیل آلانین و دو اسیدآمینه قطبی هیستیدین به نام های پروکسیمال و دیستال می باشد.
اکسیژن از از یک طرف به His F[SUB]7[/SUB] (هیستدین دیستال) و از طرف دیگر به Fe[SUP]2+[/SUP]که دارای چهار پیوند با نیتروژن حلقه پورفیرین (تتراپیرول) و یک پیوند با His F[SUB]8[/SUB] (هیستدین پروکسیمال) می باشد ، متصل می شود. بنابراین میوگلوبین به راحتی در P[SUB]O2[/SUB] بستر مویرگی ریه (mmHg 1000) اکسیژن را می گیرد و به این ترتیب اکسیژن در میوگلوبین عضلات ذخیره می شود.در مقادیر معمولیP[SUB]O2[/SUB] در عضله فعال (mmHg 20) یا سایر بافت ها (mmHg 40 ) ، میوگلوبین فقط قسمت کوچکی از O[SUB]2[/SUB] اتصالیش را آزاد می کند و این درحالی است که در مواقعی که P[SUB]O2[/SUB]در بافت عضلانی به mmHg 5 می رسد ، میوگلوبین با آزاد کردن O[SUB]2[/SUB] برای سنتز ATP در میتوکندی ، امکان ادامه فعالیت عضلانی را فراهم می کند.
آسیب به میوکارد در سکته قلبی ( (MIیا سکته مجدد و همچنین آسیب های ناگهانی و شدید ناشی از یک سم ، ضربه ، ایسکمی یا عوامل عفونی به عضلات اسکلتی سطح میوگلوبین را در خون افزایش می دهند و کلیه ها توسط گلومرول ها به سرعت خون را تصفیه می کنند و میوگلوبین از طریق ادرار دفع می شود به گونه ای که میوگلوبینوری (میوگلوبین در ادرار) در مقادیر بالا سبب تغییر رنگ ادرار به رنگ قرمز ، قرمز تیره ، قهوه ای تیره شبیه نوشابه کولا می شود. علاوه براین ، میوگلوبین سمیت کلیوی دارد و مقادیر زیادی از این پروتئین می تواند لوله های کلیه را مسدود کند و سبب نکروز لوله ای حاد ((ATN و نارسایی حاد کلیه ((ARF شود.
مقادیر طبیعی میوگلوبین در خون nmol/L 85-0 SIیا mL ng/ 85-0 و مقادیر طبیعی آن در ادرار mg/L4> SI یا dL mg/ 4/0> می باشد. میوگلوبین را می توان به دو روش الکتروفورز و رسوب نمک Blondheim جداسازی و تخلیص نمود.
روش الکتروفورز:
به دلیل این که سطح میوگلوبین از اسید آمینه های قطبی تشکیل می شود ، بنابیراین میوگلوبین دارای بار الکتریکی مثبت می باشد و هنگامی که به روی ژل الکتروفورز برده می شود ، به سمت قطب منفی این دستگاه می رود.
روش رسوب نمکBlondheim :
رنگ نمونه ادرار تازه حاوی میوگلوبینوری به طور مشخص قرمز است و به مرور زمان قهوه ای می شود . میوگلوبین پایداری کمتری در PH اسیدی دارد و باید تا هنگام آزمایش نمونه را خنثی کرده و در یخچال نگه داری شود.
روش کار:
1. ml 1 ادرار و ml 3 اسید سولفوسالیسیلیک 3% را باهم مخلوط می کنیم. اگر رنگدانه رسوب کرد ، پروتئین است . سپس مخلوط را صاف می کنیم. اگر مایع دارای رنگ طبیعی است هیچ رنگدانه یا غیرپروتئین وجود ندارد
2. به ml 5 ادرار در یک لوله آزمایش ، gr 8/2 سولفات آمونیوم اضافه کرده و با مخلوط کردن حل می کنیم. سپس آن را صاف کرده و سانتریفوژ می کنیم. اگر مایع رویی رنگ طبیعی را نشان داد ، رنگدانه رسوب کرده هموگلوبین است و اگر مایع رویی ، رنگی بود ، احتمالا" به علت حضور میوگلوبین است .

منبع:
http://biochem.blogfa.com/page/MB.aspx
 

Similar threads

بالا